La science au quotidien

28 février 2011

Les acides aminés

Si vous aimez la biochimie, vous avez fait le bon choix : ce cours traite des acides aminés, les molécules fondamentales du vivant.

On a coutume de dire que c'est l'ADN le pivot de la vie. En effet, une partie de l'ADN est vouée à être transcrite en ARN messager, qui sert d'intermédiaire entre le langage nucléotidique et le langage des acides aminés lors de la traduction en protéines. Lors de la transcription, la thymine (une base azotée) est remplacée par l'uracile. Cet ARNm va donner la capacité à l'information nucléaire de s'exporter dans le cytoplasme cellulaire, lieu de la traduction. Malgré tout, tous les ARN ne sont pas voués à être traduits en protéines.

Je vous annonce quand même d'emblée la couleur : il va vous falloir un minimum de bases en chimie, mais rassurez-vous, je vous ferai des rappels sommaires au tout début de ce cours, et d'autres par la suite s'il y a besoin.

Par contre, je n'irai pas jusqu'à vous rappeler les bases du collège/lycée : on commence au niveau Bac, sinon il me faudrait réécrire un manuel de chimie de l'enseignement secondaire, ce qui n'est pas le but du tutoriel (je ne vais pas vous rappeler par exemple les symboles des éléments chimiques, vous expliquer les équation-bilans, re-détailler les couples acide/base...). Cependant, certaines notions seront nouvelles pour de récents bacheliers : je vous les expliquerai, ne vous inquiétez pas.

Ceci dit, allons-y !

Voici un schéma pour mieux vous repérer

Introduction

Une petite précision

Je vous ai dit à l'instant que tout l'ADN n'était pas voué à devenir des protéines. Si je dis "une partie", c'est parce que, contrairement à ce que l'on pourrait attendre, seule une fraction de l'ADN est vouée à la fabrication de protéines : la majeure partie de l'ADN est comme un énorme "bazar", qui sert principalement de régulation à cette synthèse protéique, ainsi qu'à la régulation des paramètres cellulaires. Par exemple, vous savez sans doute qu'un individu de sexe féminin est porteur de 2 chromosomes X. Malgré tout, un seul reste actif pour être transcrit : un gène (le gène Xist), s'exprimant sur un des 2 chromosomes X (l'actif), gouverne la synthèse d'un ARN particulier : l'ARN-Xist. Celui-ci est produit en quantité tellement énorme qu'il tapisse complètement l'autre chromosome X, formant ainsi le corpuscule de Barr, structure caractéristique du X inactif. Cet ARN-Xist n'est pas traduit en protéine : on dit qu'il est "non codant".

Je vous perds un peu ? Alors revenons sur nos acides aminés (car c'est quand même pour ça que vous êtes là, non ?

) : nous verrons l'ADN une autre fois...

Les acides aminés sont un peu comme les perles d'un collier, qui serait une protéine. Ces acides aminés sont le résultat de l'interprétation d'un codon tri-nucléotidique (ex : AUC) définie dans le code génétique. C'est une table qui indique à quels codons correspondent quels acides aminés. A propos, un codon ne code que pour un seul acide aminé, mais un acide aminé peut être codé par plusieurs codons, définissant ainsi la redondance du code génétique.

Voilà à quoi ressemble un nucléotide. Un triplet de ces molécules forme un codon. Vous voyez qu'il y a une forme "ribose" et une forme "désoxyribose".
Ceci a une grande importance, car seuls les désoxyribonucléotides peuvent entrer dans la composition de l'ADN,
tandis que seuls les ribonucléotides peuvent entrer dans la composition de l'ARN.

Note 1 : ici, je vous ai représenté le thymine monophosphate à gauche, avec la désoxythymine monophosphate à droite.
La seule chose qui change, c'est l'absence dans la dTMP d'un hydroxyle, en 2' (c'est une convention de nommage).

Note 2 : Remarquez que l'on pourrait enlever l'hydroxyle en 3' du ribose (c'est un "sucre") sur un désoxyribonucléotide. En fait, ceci est fait par manipulations chimiques, et cela permet de faire un séquençage base après base de l'ADN, car leur incorporation bloque la synthèse au point où ils sont (le mécanisme étant relativement complexe, je ne rentre pas dans les détails).

Pourquoi est-ce que je compare les acides aminés à des perles ? Eh bien c'est parce qu'en les enchaînant via des liaisons spéciales, appelées liaisons peptidiques, on va former la protéine que l'on veut : c'est un peu comme enfiler des perles sur un fil pour former un collier. Cependant, toutes les perles ne sont pas identiques : leur forme varie, et les propriétés intrinsèques des perles vont énormément influencer la forme et la fonction biologique finales de la protéine.

Une pointe d'Histoire

Les acides aminés ont été à la base de la création de la vie sur Terre, très certainement. A ce propos, il existe une théorie très intéressante les concernant, la théorie de la soupe primitive ("primitiv soap" chez les anglo-saxons) et des coacervats d'Oparin.

Autour de -4,2 milliards d'années, la Terre était soumise à un intense bombardement cosmique (astéroïdes, comètes...), ce qui a entraîné un réchauffement significatif de la température terrestre, suffisamment important pour que l'eau ne puisse pas exister autrement que sous forme gazeuse, empêchant ainsi la vie de se développer. Seulement, cette pluie de débris cosmiques a amené des éléments chimiques sur Terre, notamment les 4 atomes fondamentaux du vivant : le C (carbone), le O (oxygène), le N (azote) et le H (hydrogène). Un chimiste, Oparin, a suggéré que, dans les conditions compatibles de température et atmosphérique, sous l'action d'un rayonnement solaire intense, les gaz atmosphériques ont pu donner de petites quantités de molécules organiques (au squelette carboné). Ces molécules auraient été dissoutes par la suite dans les étendues aquatiques terrestres : les océans.

Pour commencer, un peu de chimie...

Petits rappels de stéréoisomérie

Dans la nature, les molécules désignées par un même nom ne sont pas toutes strictement semblables : les substituants portés par un carbone asymétrique ne sont pas agencés toujours de la même manière. Mieux : si l'on considère une molécule à plusieurs carbones tétravalents asymétriques, l'agencement des substituants entre les 2 carbones n'est pas toujours le même. On peut donc déterminer des classements avec plusieurs méthodes, dont certaines sont équivalentes :

La méthode de Cram ;
La méthode de Fisher ;
La méthode de Newmann.

Voyons brièvement ces 3 méthodes. Mais tout d'abord, on va faire un petit rappel sur les carbones asymétriques :

Un carbone asymétrique, c'est un carbone qui est lié à 4 groupements chimiques différents, groupements que l'on va pouvoir classer selon la règle de Cahn, Ingold et Prelog (que nous allons voir bientôt), en 2 catégories : R et S.

Méthode de Cram

Cette méthode est une méthode qui fait appel à votre sens de l'orientation 3D. Plutôt que de s'embrouiller dans une tonne de paragraphes, regardez cet exemple d'une molécule fictive :

Commençons par une mise au point sur la nomenclature de la méthode de Cram, qui est en fait une méthode de représentation des molécules tridimensionnelles dans le plan :

Les traits pleins représentent les liaisons chimiques qui sont dans le plan ;
Le trait rayé représente la liaison qui est derrière le plan ;
Le trait plein et épais représente la liaison qui est en avant du plan.

Énonçons maintenant la règle de CIP (ce n'est ni plus ni moins qu'un classement des atomes élémentaires selon leur poids moléculaire) :

$I>Br>Cl>S>P>Si>F>O>N>C>H>e^-$

Le symbole $>$ veut dire "prioritaire sur".

Quand la liaison est plurielle (double, triple...), on la considère comme autant de liaisons simples. La priorité des substituants s'établit rang après rang et au sein d'un même rang.

L'ordre de préséance des substituants permet de déterminer la catégorie R/S. Pour vous montrer, voici une molécule : déterminons sa classification R/S.

Prenons le premier rang : $CH_2\ \text{vs}\ Br\ \text{vs}\ Cl\ \text{vs}\ I$
D'après la règle de CIP, l'iode prime sur le brome, qui prime sur le chlore, qui prime sur le groupement CH2. On a donc dans l'ordre : $I\ ;\ Br\ ;\ Cl\ ;\ CH_2$ .

On aboutit donc à ceci :

Voyons maintenant comment savoir le caractère R/S :

Il faut tout d'abord s'arranger pour que la molécule présente le substituant de plus faible priorité (le 4) à l'arrière du plan. Vous remarquerez ici que la figure ne présente pas le 4 à l'arrière du plan, mais dans le plan : on va tourner la molécule pour mettre le 4 en arrière du plan. Cela donne :

N'échangez pas les positions des 4 substituants à la fois ! Il faut définir un axe selon lequel on va permuter les 3 autres, sinon, on crée une autre molécule. Ici, j'ai choisi un axe qui passe par un autre substituant que le 4, car je veux mettre ce substituant en arrière du plan (on aurait pu prendre l'axe du 2 ou du 3 aussi : on aurait obtenu le même résultat).

Maintenant, faites comme s'il n'y avait pas de 4, et regardez dans quel sens tourne la séquence 1;2;3". Si elle tourne vers la droite (anti-trigo), le carbone est dit R pour "Rectus". Sinon, il est S, pour "Sinister". Sur notre exemple, ça donne ça :

Notre carbone asymétrique est donc S. On le note comme ça :

Si vous avez permuté tous les substituants,
vous obtenez un carbone Rectus, alors qu'il est Sinister !

Mais pourquoi cette distinction ? Et quel rapport avec les acides aminés ?

En fait, cette classification permet d'identifier des énantiomères. Ce sont des molécules qui sont images l'une de l'autre dans un miroir. C'est très pratique pour les laboratoires pharmaceutiques, pour déterminer la forme active d'une molécule chirale (c'est une molécule que l'on peut écrire sous la forme d'un couple d'énantiomères). Les acides aminés n'échappent pas à la règle, mais je veux vous introduire l'énantiomérie avant de vous introduire un autre type de classification, qui est à ne pas confondre avec l'énantiomérie.

Acide aminé : défintion, structure, classification(s) et nomenclatures

Quelques généralités

Un acide aminé, c'est une molécule organique possédant un squelette carboné et 2 fonctions particulières : une fonction amine et une fonction acide carboxylique.

Prenons un exemple d'acide aminé : le glycocolle, encore appelé glycine.

Dans la nature, la plupart des acides aminés sont des acides dits alpha-aminés : l'est le carbone alpha qui porte les fonctions amineet acide carboxylique.

D'une manière générale, un acide aminé peut s'écrire sous cette forme :

Ici, -COOH désigne la fonction acide carboxylique, -NH2 désigne la fonction amine, et -R un radical. Le radical, c'est la partie de l'acide aminé qui va lui conférer les propriétés qui vont le distinguer des autres, car tous possèdent les fonctions acide carboxylique et amine, leur donnant des propriétés analogues.

C'est quoi un carbone alpha ?

Le carbone alpha, c'est le carbone qui se trouve juste à côté de la fonction prioritaire de la molécule. Les fonctions ont un ordre de priorité au sein des molécules, ce qui contribue à leur nomenclature. Ici, la fonction prioritaire est la fonction COOH. Le carbone alpha sera donc le carbone juste à côté de la fonction COOH, le carbone bêta (s'il existe) sera juste à côté du carbone alpha.

Il existe des acides bêta aminés ! Par exemple : la $\text{$\beta$ Alanine}$ . Dans cette molécule, la fonction amine est portée par le carbone bêta !
On ne devrait donc pas dire "acide aminé", mais "acide alpha-aminé", pour ceux qui nous intéressent. Seulement, par abus de langage, on parle des acides aminés tout court pour désigner les acides alpha-aminés.

Acides aminés et stéréoisomérie

On va prendre un autre acide aminé : l'alanine. Représentons-la en Fisher. On a 2 possibilités :

A gauche, le groupement amine est à gauche : c'est la L-alanine.
A droite, le groupement amine est à droite : c'est la D-alanine.

Les acides aminés sont des molécules essentielles pour la synthèse protéique de tous les êtres vivants. Dans le cadre de cette synthèse, ils sont tous de type L, car les acides aminés de type D sont dans l'immense majorité des cas fatals pour cette synthèse.

Voici les différents acides aminés qui rentrent dans la synthèse protéique (cliquez dessus pour l'agrandir) :

Ah ! Maintenant que je vous ai donné tant d'acides aminés, je vois naître dans vos yeux l'idée de classement : on va y venir, patience...

En attendant, on va revenir sur l'écriture des acides aminés, et on va je vais en profiter pour vous donner quelques notions essentielles les concernant.

Les acides aminés, de drôles d'ions

Eh oui ! Les acides aminés sont des ions en fait ! des molécules chargées !

Hein ? Alors ce que tu nous a dessiné plus haut est faux alors ?

Oui. Tout à fait. En fait les acides aminés ne sont jamais sous forme NH2/COOH, mais sous 3 types de formes :

La forme acide ;
La forme basique ;
La forme iso-électrique, ou Zwitterion.

Avant de voir ces 3 formes, il faut vous souvenir d'une chose : les acides aminés ne sont pas des molécules qui sont isolées dans leur bulle protectrice. Ce sont des molécules qui interagissent avec leur milieu, milieu qui a un certain pH (potentiel Hydrogène). C'est le pH du milieu des acides aminés qui va déterminer sa forme ionique.

Oups, j'allais oublier ceci : chaque acide aminé a un pHi propre à lui. Le pHi, ou pH iso-électrique, c'est le pH auquel l'acide aminé ne migre pas quand on le place dans un champ électrique. Pour les acides aminés, ce pH est égal au pH isoionique, qui est le pH auquel une molécule est neutre électriquement parlant.

La forme Zwitterion

Celle-ci est atteinte quand le pH du milieu qui entoure l'acide aminé est égal au pHi de l'acide aminé. On a donc ceci :

La fonction amine est protonnée, la fonction acide carboxylique est chargée négativement,
l'acide aminé est globalement neutre : c'est la forme Zwitterion !

Vous comprendrez avec les autres chapitres le pourquoi de cette forme.

La forme acide

Il arrive que le milieu soit très riche en protons (ions H⁺) : le pH du milieu est inférieur au pHi de l'acide aminé, et les protons peuvent attaquer la fonction acide carboxylique de l'acide aminé en la protonant. On aboutit donc à ceci :

Il y a tellement de protons dans le milieu qu'il y en a un qui attaque la fonction acide carboxylique et s'y greffe.
L'acide aminé a une charge globale positive : c'est la forme acide !

La forme basique

Il arrive que le milieu sans lequel est l'acide aminé soit très pauvre en protons, ou riche en bases : le pH de ce milieu devient alors supérieur au pHi de l'acide aminé, et la fonction amine protonée (NH3⁺) perd un proton pour compenser. On aboutit à :

Le NH3⁺ perd un proton sous l'influence des bases, et une base le capte pour aboutir à son acide conjugué.
L'acide aminé est chargé globalement négativement : c'est la forme basique !

Souvenez-vous de cette règle d'or :

$\text{Cas}$	$\text{Charge nette}$	$\text{Forme}$
$pH<pHi$	$\text{POSITIVE}$	$\text{ACIDE}$
$pH=pHi$	$\text{NEUTRE}$	$\text{ZWITTERION}$
$pH>pHi$	$\text{NEGATIVE}$	$\text{BASIQUE}$

Classements des acides aminés

Les classements sont nombreux, et vous pouvez même inventer le votre si vous le voulez, car vous vous rendrez compte que certains acides aminés peuvent rentrer dans plusieurs catégories de classement. Néanmoins, les biochimistes en ont fait qui sont relativement faciles à comprendre, car ils reposent sur une logique simple. Je vais vous en présenter 1 : un classement L par fonctions chimiques remarquables, auquel j'ajouterai quelques commentaires.

Note : L'aspartate est plus acide que le glutamate (son pHi est plus bas).

L'intérêt d'avoir regroupé ces acides aminés dans cette catégorie, c'est qu'ils ont un pHi plus bas, du fait de leur 2^ème fonction COOH. Seulement, cette fonction COOH est très souvent sous forme basique, leur conférant une meilleure basicité par rapport à leurs pairs.

Les acides aminés di-basiques

L'histidine ;
La lysine ;
L'arginine.

Note : du moins au plus basique, c'est Histidine - Lysine - Arginine.
Pour vous en souvenir, pensez au système HLA pour les greffes.

Retenez aussi que le pHi de l'histidine est très proche du pH physiologique du corps humain (7,4)

Ici, l'intérêt réside dans le fait que ces acides aminé possèdent une 2^ème fonction amine, souvent protonée, leur conférant un pHi plus élevé que les autres acides aminés. Cette protonation de la fonction confère un caractère acide supérieur à la moyenne des autres acides aminés.

Les acides aminés amides

L'asparagine ;
La glutamine.

Ce ne sont ni plus ni moins que de l'aspartate et du glutamate, dans
lesquels la 2e fonction acide carboxylique a été amidifiée.

L'intérêt de les avoir classés ensemble, c'est de retrouver une liaison amide. Ils vont pouvoir constituer une réserve de leur acide conjugué (nous verrons pourquoi plus tard), et seront davantage polaires que leurs pairs hydrophobes ou aliphatiques non polaires.

Les acides aminés soufrés

La méthionine (fonction thioéther);
La cystéine (fonction thiol).

On dit que la méthionine est un donneur de méthyle, du fait de la liaison thioéther peu réactive.
En revanche, la fonction thiol de la cystéine est très réactive, ce qui lui permet, avec un
homologue de réaliser un pont disulfure, formant une cystine (état oxydé)

Les acides aminés alcools, hydrophiles

La sérine (fonction alcool primaire);
La thréonine (fonction alcool secondaire).

Les acides aminés alcools sont polaires : ils sont davantage hydrophiles que les acides aminés apolaires, et peuvent donc réagir plus facilement en milieu aqueux. Et surtout, ils sont phosphorylables par des protéines kinases, ce qui représente une voie de signalisation intra-cellulaire extrêmement fréquemment utilisée.

Les acides aminés aromatiques

$\text{Acide amin\'{e}}$	$\text{Particularit\'{e}s}$	$\text{Caract\`{e}re}$
Phénylalanine	Alanine + groupement phényl	Hydrophobe
Tryptophane	Noyau indole	Hydrophobe
Tyrosine	Fonction alcool secondaire	Hydrophile

La phénylalanine est porteuse d'un groupement phényl,
le tryptophane d'un noyau indole, et la tyrosine est en fait une phénylalanine hydroxylée.

L'aromaticité confère un grand pouvoir de stabilité : ces acides aminés sont impossibles à fabriquer pour l'organisme, sauf la tyrosine qui l'est à partir de la phénylalanine (c'est une Phe-OH).

Les acides aminés apolaires hydrophobes

L'alanine ;
La valine ;
La leucine ;
L'isoleucine.

Ces acides aminés n'ont pas de groupements hydrophiles dans leur radical, et donc ont tendance à être hydrophobes.
Il est important de noter que la valine est le plus hydrophobes de tous, car elle porte une fonction tri-méthyle apolaire.

Ceux-ci vont constituer les parties hydrophobes des protéines. On les retrouve notamment dans les hélices alpha trans-membranaires (alanine, leucine) ou les cylindres bêta (valine, isoleucine)

Les cas particuliers

Le glycocolle (= la glycine) : l'acide aminé sans carbone asymétrique ;
La proline : l'acide aminé hétérocyclique saturé alpha-imminé.

A gauche, le glycocolle : il ne possède pas de carbone asymétrique, et n'est donc ni de la série L, ni D.
A droite, la proline : on dit que c'est un acide alpha-imminé, et c'est le seul acide aminé à avoir un hétérocycle saturé en Hydrogène.

La proline est un acide aminé très particulier, car, du fait de son hétérocyle saturé, elle est très hydrophile comparé aux acides aminés apolaires ou aliphatiques hydrophobes. De plus, cet hétérocyle a tendance à imposer, dans les hélices alpha (motifs particuliers des protéines), un pas de vis à gauche dans le collagène, riche en proline, alors qu'elle tend naturellement à droite dans d'autres protéines. La plupart du temps, d'ailleurs, la présence d'une proline stoppe l'hélice alpha.

Vous vous souvenez de ce que je vous ai dit tout à l'heure : certains acides aminés peuvent être dans plusieurs catégories. C'est notamment le cas de la tyrosine, qui est un acide aminé aromatique et alcool à la fois (c'est une phénylalanine hydroxylée) : on peut la mettre parmi les acides aminés aromatiques, comme chez les acides aminés alcools. Vous auriez très bien pu faire un groupe d'acides aminés cycliques, avec le Tryptophane, l'histidine, la phénylalanine, la tyrosine et la proline ! Rien ne vous en empêche !

Les acides aminés essentiels et semi-essentiels

Tous les acides aminés n'ont pas la même importance : vous devez savoir qu'il existe 8 acides aminés particuliers. On les appelle les acides aminés essentiels/indispensables : ils doivent être impérativement apportés par l'alimentation car notre corps ne peut pas les synthétiser tout seul. On compte parmi eux :

Le tryptophane, un acide aminé essentiel.

La valine ;
La thréonine ;
L'isoleucine ;
La leucine ;
La méthinonine ;
La phénylalanine ;
La lysine ;
Le tryptophane.

Une phrase magique pour les retenir : Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Méditer Iseult.
Autrement dit : Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine et Isoleucine.

L'histidine et l'arginine sont des acides aminés semi-essentiels : seuls les très jeunes enfants ne sont pas capables de les synthétiser, du fait de leur système enzymatique immature.

Quelques acides aminés et dérivés utiles en médecine

Certains acides aminés sont très importants, à tel point qu'on les dose eux (ou leurs dérivés) systématiquement à la naissance. Il s'agit de :

La tyrosine ;
La phénylalanine.

A propos de la tyrosine

La tyrosine, c'est l'acide aminé qui est à la base de toute la synthèse thyroïdienne. A partir de la tyrosine, on va fixer de l'iode (2 sur le groupement phénol), puis, on va ajouter sur l'hydroxyle de ce groupement soit un phénol monoiodé, soit un phénol bi-iodé, pour aboutir respectivement à la triiodothyronine (T2), et à la tétraiodothyronine (T4). Voici ces 2 molécules en image, avec, en parallèle, la tyrosine :

Note : la T3 vient en fait d'une biiodothyronine (T2) et d'une monoidodothyronine (T1), formées par addition respective d'1 et 2 iodes sur le phénol de la tyrosine. La T4 vient quant à elle de deux T2.

En fait, on ne dose pas à la naissance le taux de tyrosine, ni le taux de T3 et de T4. On va doser une hormone très importante au 5e jour après la naissance : la TSH (pour << Thyreo Stimulating Hormon >>). C'est cette hormone qui fait marcher la thyroïde, ou tout du moins qui la stimule. Voici à quoi elle ressemble :

Immonde comme formule chimique, non ?

Mais pourquoi tu nous racontes tout ça ? Quel est le rapport entre hormone et acide aminé ?

Eh bien je vous raconte tout ça parce que tous les éléments de la synthèse des hormones thyroïdiennes peuvent constituer autant de bâtons dans les roues de cette dite synthèse : si on manque de tyrosine (qui n'est pourtant pas un acide aminé essentiel), plus de synthèse possible ! D'où l'importance de cet acide aminé (vous ne trouvez pas ?) !

A propos de la phénylalanine

Je suis sûr que vous avez entendu parler d'une maladie très handicapante sur le plan mental : la phénylcétonurie. C'est un excès de phénylalanine dans le sang, par défaut d'une enzyme qui s'appelle la phénylalanine hydroxylase. Comme vous avez tout suivi depuis le début, vous avez sûrement deviné qu'elle transforme la phénylalanine en tyrosine, et vous avez raison. Seulement, cette phénylalanine en excès est très délétère pour le cerveau, et l'organisme fait en sorte du mieux qu'il peut pour qu'elle ne reste pas tranquillement dans son coin : elle va se faire attaquer de toutes parts par des enzymes, la transformant en ses formes cétoniques : les phénylcétones (exemple : l'acide phénylpyruvique ou phénylpyruvate). On élimine ces phénylcétones par l'urine, d'où le nom de phénylcétonurie (oui, je sais : les chercheurs ne sont pas très imaginatifs pour les noms de pathologies...

). Voici en image la cascade de transformations annulées par manque de Phe-hydroxylase :

Cette image est disponible à cette adresse.

La partie de gauche vous explique la compensation par l'organisme face à l'excès de phénylalanine.
La partie centrale vous donne des dérivés de la tyrosine, essentiels pour la fonction hépatique (la fonction du foie).
Enfin, la partie de droite vous donne le métabolisme des catécholamines : des neuromédiateurs essentiels aux fonctions cérébrales.

Vous voyez donc l'importance considérable de la phénylalanine dans l'organisme !

Une maladie surprenante. Le fautif ? Le tryptophane

Vous avez entendu parler de la maladie des langes bleus ?

Hein ?! C'est quoi ton truc ?

Eh bien c'est une maladie de malabsorption au niveau de l'intestin grêle du tryptophane, chez les nouveaux nés. Les bactéries du tube digestif ont tendance à modifier le tryptophane, et à former un composé bleuté, que l'on retrouve dans les selles et dans l'urine, quand elles sont exposées à l'air.

C'est vachement drôle ton truc, c'est pas trop grave si ce n'est qu'une histoire de couleur !

Ne rigolez pas ! Ce n'est pas une maladie anodine !
Je vous ai dit que ces nouveaux nés ne peuvent pas absorber le tryptophane, et ça n'est pas sans conséquence !

Le tryptophane, un acide aminé essentiel, vraiment essentiel

Le tryptophane est un acide aminé essentiel. Tant par le fait que le corps humain ne peut pas le fabriquer, que par le fait qu'il est un métabolite central pour l'organisme. Voici 2 applications pratiques qui vous marqueront :

Le tryptophane, c'est un précurseur d'une hormone qui régule principalement notre humeur et notre comportement alimentaire (faim, satiété...) : la sérotonine.
Dans le cerveau, plus précisément dans la glande pinéale (épiphyse), le tryptophane est hydroxylé pour former du 5-OH-tryptophane. Ce composé est ensuite décarboxylé pour obtenir de la 5-OH-tryptamine, autrement appelé Sérotonine. Voici en image la voie de synthèse de la sérotonine :

Trp-OH = tryptophane hydroxylase
AADC = L-aminoacid décarboxylase
La sérotonine est elle-même un précurseur d'une autre hormone qui cette fois régule le cycle nychtéméral (jour/nuit) en y adaptant notre sommeil : la mélatonine.

Ne confondez pas la mélatonine avec la mélanine ! La mélanine, c'est un pigment de la peau, mais en aucun cas une hormone !

Vous avez sûrement entendu ce vieux conseil de grand-mère : << bois ton bol de lait chaud avant d'aller dormir ! >>. Eh bien tout simplement parce que le lait est riche en tryptophane (les produits laitiers le sont en général), et donc vous allez pouvoir synthétiser plus facilement de la sérotonine, et de la mélatonine surtout, pour atteindre un pic qui signera votre endormissement.
Chez les adolescents, ce pic est décalé par rapport aux adultes, ce qui explique pourquoi ceux-ci sont de grands fêtards !
Voici en image la voie de la mélatonine, à partir de la sérotonine :

AA-NAT = arylalkylamine-N-acétyltransférase. Cette enzyme est photosensible, et son action est dépendante de la quantité de sérotonine dans l'organisme (moins il y en a, moins elle fonctionne pour préserver le stock de sérotonine) : on dit que c'est une enzyme limitante.
HIOMT = hydroxyindole-O-méthyltransférase. Cette enzyme s'apparente à la COMT : la cathechol-O-methyl-transferase, qui est impliquée dans la synthèse des neuromédiateurs de type cathécholamines (dopamine, adrénaline, etc...).

D'après des études scientifiques, il aurait été découvert que la mélatonine était une hormone qui jouait un rôle primordial dans l'organisme, car elle régule la sécrétion de la plupart de nos hormones. Elle est notamment aussi impliquée dans la régulation de la glycémie (taux de sucre dans le sang), de l'appétit (comme la sérotonine), et est également un puissant anti-oxydant, nous protégeant notamment par la destruction ou l'inhibition des FRO (Free Radicals of Oxygen) et des facteurs de stress oxydatif comme l'acide chlorydrique ou le monoxyde d'azote (mais bon, c'est du détail tout ça ).

Attention : je ne veux pas dire que la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont des acides aminés plus importants que les autres ! C'est simplement pour illustrer mon propos : si un acide aminé essentiel n'est pas apporté par l'alimentation, alors la carence s'installe : votre corps ne peut pas le synthétiser ! Bon d'accord la tyrosine n'est pas un acide aminé essentiel, mais elle est synthétisée à partir de la phénylalanine, qui est un acide aminé essentiel.

Nomenclature

Pour nommer les acides aminés, on peut :

Soit utiliser leur nom complet, ce qui n'est pas très utilisé ;
Soit utiliser un code à 3 lettres, généralement les 3 premières lettres du nom complet de l'acide aminé ;
Soit utiliser un code à 1 lettre, qui correspond soit à la première lettre de l'acide aminé, soit à la meilleure symbolisation de ce dernier, dans l'esprit de celui/ceux qui a/ont conçu ce code.

Acide aminé	Code 3 lettres	Code 1 lettre	Forme acide	Forme neutre	Forme basique
Alanine	Ala	A	$\text{H$_3$N$^+$-C$_2$H$_4$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_2$H$_4$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_2$H$_4$-COO$^-$}$
Cystéine	Cys	C	$\text{H$_3$N$^+$-C$_2$H$_4$S-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_2$H$_4$S-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_2$H$_4$S-COO$^-$}$
Acide aspartique	Asp	D	$\text{H$_3$N$^+$-C$_3$H$_4$O$_2$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_3$H$_4$O$_2$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_3$H$_4$O$_2$-COO$^-$}$
Acide glutamique	Glu	E	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_6$O$_2$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_6$O$_2$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_4$H$_6$O$_2$-COO$^-$}$
Phénylalanine	Phe	F	$\text{H$_3$N$^+$-C$_8$H$_8$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_8$H$_8$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_8$H$_8$-COO$^-$}$
Glycine	Gly	G	$\text{H$_3$N$^+$-CH$_2$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-CH$_2$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-CH$_2$-COO$^-$}$
Histidine	His	H	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_6$N$_2$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_6$N$_2$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_5$H$_6$N$_2$-COO$^-$}$
Isoleucine	Ile	I	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{10}$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{10}$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_5$H$_{10}$-COO$^-$}$
Lysine	Lys	K	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{11}$N-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{11}$N-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_5$H$_{11}$N-COO$^-$}$
Leucine	Leu	L	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{10}$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{10}$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_5$H$_{10}$-COO$^-$}$
Méthionine	Met	M	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_8$S-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_8$S-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_4$H$_8$S-COO$^-$}$
Asparagine	Asn	N	$\text{H$_3$N$^+$-C$_3$H$_5$NO-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_3$H$_5$NO-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_3$H$_5$NO-COO$^-$}$
Proline	Pro	P	$\text{C$_4$H$_8$N$^+$-COOH}$	$\text{C$_4$H$_8$N$^+$-COO$^-$}$	$\text{C$_4$H$_9$N-COO$^-$}$
Glutamine	Gln	Q	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_7$NO-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_7$NO-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_4$H$_7$NO-COO$^-$}$
Arginine	Arg	R	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{11}$N$_3$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_5$H$_{11}$N$_3$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_5$H$_{11}$N$_3$-COO$^-$}$
Sérine	Ser	S	$\text{H$_3$N$^+$-C$_2$H$_4$O-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_2$H$_4$O-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_2$H$_4$O-COO$^-$}$
Thréonine	Thr	T	$\text{H$_3$N$^+$-C$_3$H$_6$O-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_3$H$_6$O-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_3$H$_6$O-COO$^-$}$
Valine	Val	V	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_8$-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_4$H$_8$-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_4$H$_8$-COO$^-$}$
Tryptophane	Trp	W	$\text{H$_3$N$^+$-C$_{10}$H$_9$N-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_{10}$H$_9$N-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_{10}$H$_9$N-COO$^-$}$
Tyrosine	Tyr	Y	$\text{H$_3$N$^+$-C$_8$H$_8$O-COOH}$	$\text{H$_3$N$^+$-C$_8$H$_8$O-COO$^-$}$	$\text{H$_2$N-C$_8$H$_8$O-COO$^-$}$

Voici un tableau qui vous récapitule les 20 acides aminés protéinogènes, avec leur code à 3 lettres, leur code à 1 lettre et leurs formes acide, neutre et basique :

Je suis sûr que le code à 1 lettre vous intrigue, non ? En fait, on prend la première lettre de l'acide aminé, et, quand on a déjà utilisé cette lettre, on met celle qui évoque le plus cet acide aminé. Personnellement, je trouve cette convention d'écriture nébuleuse. Sachant que le tryptophane s'est vu attribué la lettre "W", à cause de son noyau indole bi-cyclique, je vous laisse juges...

Le groupement carboxyle

Quelques généralités...

Tous les acides aminés sont porteurs d'au moins 1 groupement carboxyle : le groupement -COOH. Ce dernier permet de définir une molécule comme étant un acide carboxylique, mais dans le cas des acides aminés, comme le carbone alpha est également porteur de la fonction amine, on laisse tomber le terme "carboxylique".

Pour regarder le groupement carboxyle, j'ai pris le plus simple acide carboxylique, l'acide acétique (ou acide éthanoïque) :

Ce groupe carboxyle est à l'origine de beaucoup de réactions en dehors des acides aminés, par exemple la formation d'esters : des molécules odorantes.

Voici 2 exemples d'esters, pour le fun :

A gauche, l'acétate de 3-méthylbutyle (responsable de l'odeur de banane).
A droite, le propanoate d'éthyle (responsable de l'odeur de fraise).

Mais bon, revenons à nos acides aminés : ce qui va nous intéresser, c'est surtout l'hydroxyle (OH).

L'effet inductif, une histoire d'attraction des électrons :

Naturellement que les atomes n'ont pas la même affinité pour les électrons : certains sont dits plus électronégatifs que d'autre. Contrairement à ce que ce mot évoque au premier abord, il veut dire que plus un atome attire les électrons vers lui dans une liaison chimique, plus il est électronégatif. Il vient donc que les liaisons chimiques sont polarisées. Cette polarisation est marquée par la présence de charges partielles au dessus des atomes, ou des groupements polarisants, et sont notées $\delta+$ ou $\delta-$ .
Bien entendu, ceci suppose qu'il y ait un ordre de préséance, comme la règle de CIP, pour classer les atomes en fonction de cette électronégativité.

Voici une image du tableau périodique des éléments qui vous montre l'évolution de l'électronégativité en fonction des éléments chimiques :

Cette image est disponible à cette adresse.

Pour les matheux et les graphistes, on peut coder le tableau périodique en enlevant les gaz rares, l'hydrogène, les lanthanides et les actinides, selon une échelle de 0 à 255 de rouge par exemple (pour reprendre la couleur des flèches). On place le résultat dans une matrice, et l'on superpose 2 gradients de couleurs.

Pour ça, il faut déterminer à partir du tableau le nombre de lignes de la matrice, ainsi que son nombre de colonnes, et diviser 255 par ces chiffres pour obtenir le pigment de chaque élément matriciel, un peu comme des pixels.

Pour les calculs, on obtient :

$255/17=15$ et $255/6=42,5$ . On commence à 0;0 (pixel en bas à gauche) et on termine à 255;255 (pixel en haut à droite). J'ai divisé par 17 (et non pas 18) pour la longueur car on commence à 0 : en fait la matrice a une longueur de 18 éléments.

Secret (cliquez pour afficher)

Regardez ce que ça donne :

$\left(\begin{array}{c c c c c c c c c c c c c c c c c c}255;0 & 255;15 & 255;30 & 255;45 & 255;60 & 255;75 & 255;90 & 255;105 & 255;120 & 255;135 & 255;150 & 255;165 & 255;180 & 255;195 & 255;210 & 255;225 & 255;240 & 255;255 \\\\ 212,5;0 & 212,5;15 & 212,5;30 & 212,5;45 & 212,5;60 & 212,5;75 & 212,5;90 & 212,5;105 & 212,5;120 & 212,5;135 & 212,5;150 & 212,5;165 & 212,5;180 & 212,5;195 & 212,5;210 & 212,5;225 & 212,5;240 & 212,5;255 \\\\ 170;0 & 170;15 & 170;30 & 170;45 & 170;60 & 170;75 & 170;90 & 170;105 & 170;120 & 170;135 & 170;150 & 170;165 & 170;180 & 170;195 & 170;210 & 170;225 & 170;240 & 170;255 \\\\ 127,5;0 & 127,5;15 & 127,5;30 & 127,5;45 & 127,5;60 & 127,5;75 & 127,5;90 & 127,5;105 & 127,5;120 & 127,5;135 & 127,5;150 & 127,5;165 & 127,5;180 & 127,5;195 & 127,5;210 & 127,5;225 & 127,5;240 & 127,5;255 \\\\ 85;0 & 85;15 & 85;30 & 85;45 & 85;60 & 85;75 & 85;90 & 85;105 & 85;120 & 85;135 & 85;150 & 85;165 & 85;180 & 85;195 & 85;210 & 85;225 & 85;240 & 85;255 \\\\ 42,5;0 & 42,5;15 & 42,5;30 & 42,5;45 & 42,5;60 & 42,5;75 & 42,5;90 & 42,5;105 & 42,5;120 & 42,5;135 & 42,5;150 & 42,5;165 & 42,5;180 & 42,5;195 & 42,5;210 & 42,5;225 & 42,5;240 & 42,5;255 \\\\ 0;0 & 0;15 & 0;30 & 0;45 & 0;60 & 0;75 & 0;90 & 0;105 & 0;120 & 0;135 & 0;150 & 0;165 & 0;180 & 0;195 & 0;210 & 0;225 & 0;240 & 0;255 \\\\ \end{array} \right)$
Voici la matrice (elle est grande hein ?)

Voici ce que ça donne, codé en dégradé de rouge sur le tableau modifié :
on retrouve que le Francium est l'élément le moins électronégatif,
et que le Fluor est l'élément le plus électronégatif.

Retenez plus généralement cet ordre, plus simple et plus usuel :

$\begin{matrix} \text{F} & >& \text{O} & >& \text{N} & >& \text{C} & >& \text{H} \\ & & & & ||| && ||| & & \\ & & && \text{Cl} && \text{S} & & \\\end{matrix}$

Voici maintenant des exemples pour que vous compreniez bien la polarisation des liaisons chimiques :

A gauche, c'est la methylamine, et à droite, c'est la molécule de 3-methylbutyl-2-bromo-cyclohexanol

On dit que les atomes plus électronégatifs que le Carbone exercent un effet inductif attracteur d'électrons, noté $-I$ . Les atomes moins électronégatifs que le Carbone exercent un effet inductif donneur d'électrons, noté $+I$ .
Vous comprenez maintenant le sens de la polarisation des liaisons chimiques, et cette polarisation va être à l'origine de nombreuses réactions chimiques.

La mésomérie, une histoire d'électrons mouvants :

Ce qui nous intéresse, c'est surtout la forme conjuguée basique du groupement carboxyle : l'anion carboxylate. Le voici :

En fait, c'est l'anion éthanoate (= acétate)

L'anion carboxylate est une base faible.

C'est quoi une base faible ? Si tu dis "faible", ça veut dire qu'il y en a des "fortes" ? Et qu'en est-il des acides ?

Oulà, ça fait beaucoup de questions d'un coup ça !
Bon alors, on classe effectivement les acides et les bases selon leur force. Mais d'abord, une petite définition :

Un acide, selon Brönsted, est une espèce chimique capable de céder un proton.

Une base, selon Brönsted, est une espèce chimique capable de capter un proton.

Pourquoi dis-tu toujours selon Brönsted ? Il aurait tort ?

Ha ! Elle est bonne celle-là !

Non, il n'a pas tort, mais il y a un autre chimiste qui a classé les acides et les bases : Lewis.

Selon Lewis, les acides sont des espèces électrophiles,
tandis que les bases sont des espèces nucléophiles.

Ce qui nous intéresse, ce sont les acides et les bases de Brönsted : ne vous trompez pas !

Je vous ai parlé tout à l'heure d'effet inductif : l'électronégativité des atomes tend à attirer les électrons vers eux, polarisant ainsi les liaisons chimiques. Et bien sachez qu'il existe un effet plus puissant que l'effet inductif : l'effet mésomère.
Revenons à notre ion carboxylate : l'atome d'oxygène qui est lié doublement au carbone a 2 doublets d'électrons non liants.

Attends une minute, c'est quoi des "doublets" ? Et pourquoi non liants ?

OK, on va faire un petit a parte :

Les électrons et le nuage électronique des atomes :

Les atomes sont des entités neutres : ils contiennent des protons (+), des neutrons (o) et des électrons (-). Protons et neutrons sont localisés dans le noyau de l'atome, tandis que les électrons sont localisés en périphérie, dans une zone que l'on appelle le nuage électronique.
Ce nuage électronique est réparti en plusieurs couches électroniques : K, L, M... (généralement, ces 3 là suffisent). Chaque couche peut porter un nombre maximal d'électrons, définissant la configuration électronique de l'atome.
Chaque couche comporte des caractéristiques décrites par des nombres quantiques, que voici :

n : le nombre quantique principal.

Ce nombre quantique désigne une couche électronique, autrement dit un niveau d'énergie électronique.
Ce nombre quantique appartient à l'ensemble des entiers naturels privé de 0.

$n=1$ $$	$\rightarrow$	$\text{couche K}$
$n=2$ $$	$\rightarrow$	$\text{couche L}$
$n=3$ $$	$\rightarrow$	$\text{couche M}$

l : le nombre quantique azimutal.

Les électrons ne se trouvent pas n'importe où dans le nuage électronique : ils se trouvent à plus de 90% de chances sur des trajectoires que l'on nomme "orbitales", contenues dans des "sous-couches".
Le nombre quantique azimutal désigne la sous-couche sur laquelle se trouve un électron.
Ce nombre est compris entre zéro et l'entier naturel juste inférieur au nombre quantique principal : $0<l<n-1$ . On a donc $l+1$ qui désigne le nombre de sous-couches de la couche en question.

$n=1$	$\rightarrow$	$l=0$	$\rightarrow$	$1\ \text{sous-couche}$
$n=2$	$\rightarrow$ $\rightarrow$	$l=0$ $l=1$	$\rightarrow$	$2\ \text{sous-couches}$
$n=3$	$\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$	$l=0$ $l=1$ $l=2$	$\rightarrow$	$3\ \text{sous-couches}$

ASTUCE : le nombre quantique principal vous donne directement le nombre de sous-couches électroniques, qui sera confirmé par le nombre de nombres quantiques azimutaux (ex : pour la couche L, n=2 et l=0 ou l=1 donc on a 2 valeurs de "l", soit "n" sous-couches).

Chaque sous-couche a un nom, dont voici les 4 premières :

$l=0$	$\rightarrow$	$s\ \text{(comme ``sharp'')}$
$l=1$	$\rightarrow$	$p\ \text{(comme ``principal'')}$
$l=2$	$\rightarrow$	$d\ \text{(comme ``diffuse'')}$
$l=3$	$\rightarrow$	$f\ \text{(comme ``fundamental'')}$

m : le nombre quantique magnétique.

Chaque sous-couche comporte une ou plusieurs orbitales. Ces orbitales peuvent prendre des directions différentes, désignées par le nombre quantique magnétique. Par ailleurs, celui-ci désigne, indirectement, le nombre d'orbitales.
Ce nombre varie entre le nombre quantique azimutal et son opposé : $-l<m<l$ .

$l=0$	$\rightarrow$	$m=0$	$\rightarrow$	$1\ \text{orbitale}$
$l=1$	$\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$	$m=-1$ $m=0$ $m=1$	$\rightarrow$	$3\ \text{orbitales}$
$l=2$	$\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$	$m=-2$ $m=-1$ $m=0$ $m=1$ $m=2$	$\rightarrow$	$5\ \text{orbitales}$
$l=3$	$\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$ $\rightarrow$	$m=-3$ $m=-2$ $m=-1$ $m=0$ $m=1$ $m=2$ $m=3$	$\rightarrow$	$7\ \text{orbitales}$

ASTUCE : le nombre d'orbitales, désigné par le nombre quantique magnétique, est TOUJOURS IMPAIR.

s : le nombre quantique de spins.

Chaque électron peut avoir une orientation différente selon dans un champ magnétique. Le nombre quantique de spins permet de qualifier le moment cinétique intrinsèque de l'électron, autrement dit sa rotation sur lui même.

Ce nombre ne peut prendre que 2 valeurs : $-\frac{1}{2}$ ou $+\frac{1}{2}$ .

Maintenant que vous savez tout, construisez-moi un tableau qui vous permettra de savoir le nombre d'électrons que peut porter une couche électronique, jusqu'à la couche N (n=4) :

Secret (cliquez pour afficher)

La configuration électronique des atomes :

Les atomes sont des éléments neutres de la matière. Ils sont composés d'un noyau et d'un nuage électronique, qui contiennent des particules de charge opposée (le noyau comprend des protons (+) et des neutrons (o), tandis que le nuage électronique comprend des électrons (-)).

La configuration électronique d'un atome est l'écriture qui reflète la répartition des électrons sur les différentes orbitales atomiques. Avec la règle de Hund et le principe d'exclusion de Pauli, ces éléments constituent la base de la répartition des électrons autour du noyau atomique dans le modèle de Bohr.

Prenons notre atome d'oxygène : son nombre de charges (Z) est égal à 8. Son nuage électronique comporte donc 8 électrons, pour compenser la charge des protons. Répartissons donc les électrons sur les orbitales atomiques.

Eh, une minute ! Y a-t-il une méthode particulière ?

Oui. Cette règle a été énoncée par Klechkowski, un chimiste de renom. Cette règle tient compte de la règle de Hund et du principe d'exclusion de Pauli. Voici l'énoncé de la règle :

$\text{Le remplissage des orbitales atomiques se fait dans l'ordre des $n+l$ croissants.}$

$\text{En cas d'\'{e}galit\'{e}, le remplissage commence par la sous couche de plus faible $n$.}$

Voici une image qui vous explique cette règle (c'est le diagramme de Klechkowski) :

Le diagramme de Klechkowski vous donne l'ordre de remplissage
des couches électroniques, à condition de suivre les numéros des flèches.

Appliquons la règle à notre atome d'oxygène :

On commence par remplir la couche K, qui comporte une sous-couche (s) : $\text{1s}^2$ . Il reste donc 6 électrons.

On remplit maintenant la couche L, qui comporte 2 sous-couches (s et p) : $\text{2s}^2\ \text{2p}^4$ . On a notre compte d'électrons.

La configuration électronique de l'oxygène est donc : $\text{1s}^2\ \text{2s}^2\ \text{2p}^4$

On la note ainsi : $\fbox{$^8$\text{O : 1s}$^2$\ \text{2s}$^2$\ \text{2p}$^4$}$

Cependant, vous devez savoir que la règle de Klechkowski, comme toute règle qui se respecte, a des exceptions. Ces exceptions concernent les métaux de transition, ayant une sous-couche "d" incomplète. On assiste à un phénomène que la nature a mis en place pour renforcer la stabilité des éléments : la sous-couche "s" se vide, pour remplir complètement, soit à moitié la sous-couche "d". En fait, il est plus stable d'avoir une sous-couche "d" à moitié remplie, soit complètement remplie, et ceci se fait au détriment de la sous-couche "s". C'est notamment le cas du cuivre, du chrome, du palladium (pour les fans d'Iron Man :lol:

), et d'autres métaux de transition.

Les doublets liants et non liants :

Les doublets électroniques liants et non liants sont des doublets d'électrons de la couche externe d'un atome. Ces doublets vont lui permettre d'établir des liaisons avec d'autres atomes, pour former des molécules.

Reprenons l'exemple de l'oxygène : sa couche externe comprend 6 électrons. Il est donc bivalent.

Oulà ! Pourquoi serait-il bivalent ? Il a 6 électrons sur sa couche externe : il devrait pouvoir faire 6 liaisons non ?

C'est une erreur très fréquente que vous avez faite. Mais rassurez-vous, je l'ai faite aussi quand j'étais à votre place. Pour comprendre l'erreur, il faut revenir à l'état stable d'un atome dans une molécule.

Un atome à l'état stable est un atome qui imite les gaz rares : il faut respecter la règle de l'octet (ou du duet pour l'oxygène), et donc chercher à avoir 8 électrons sur sa couche externe. Quand des liaisons sont établies entre les atomes, ceux-ci partagent ensemble chacun un électron. Regardez sur cette image de la molécule de méthane, représentée sous la convention de Lewis (tous les doublets électroniques apparaissent) :

Vous voyez que le carbone (Z=6, donc $1s^2\ 2s^2\ 2p^2$ ) a 4 électrons de valence. Il lui en manque donc 4 pour atteindre l'octet. Justement, 4 atomes d'hydrogène (Z=1, donc $1s^1$ ) ont besoin d'un électron de plus pour atteindre le duet : ils mettent en commun leur électron de valence, en échange de quoi le carbone fait de même. On se retrouve donc avec 4+4=8 électrons de valence pour le carbone, et 1+1=2 électrons de valence pour les hydrogènes. Le duet et l'octet sont respectés : tout le monde est satisfait !
Notez qu'il existe une autre représentation triviale des molécule, qu'on utilise très souvent pour comprendre les réactions chimiques : la représentation de Kékulé. Cette dernière fait apparaître uniquement les doublets non liants sous la forme de traits autour des atomes, et représente les liaisons chimiques par des traits pleins, contrairement à la représentation de Lewis avec laquelle on les représente avec 2 points.
On va d'ailleurs utiliser une forme mixte Lewis/Kékulé plus tard, notamment lors de l'étude d'une amidification.

Maintenant, pour le cas de l'oxygène, il y a 6 électrons de valence : il manque 2 électrons pour atteindre l'octet : l'oxygène va chercher à se lier doublement à un atome, ou alors à se lier à 2 atomes. Une fois cette/ces liaison/s établie/s, il va lui rester 4 électrons qui ne seront engagés dans aucune liaison chimique : ce sont les doublets non liants.

Je vous présente le dioxyde de carbone,
selon la représentation de Lewis

Comme illustration, voici la molécule de dioxyde de carbone, ou CO2 : remarquez que le carbone est lié doublement à 2 oxygènes. Comme une liaison permet le partage d'un électron, c'est comme si le carbone était lié à 4 oxygènes, partageant ainsi 4 électrons, ce qui lui permet d'atteindre l'octet (4+4=8). Les oxygènes sont liés doublement au carbone, et partagent donc 2 électrons chacun avec ce carbone (on retrouve les 4 électrons partagés) : l'octet est atteint pour l'oxygène (6+2=8).

Vous devez cependant savoir que certaines molécules ne respectent pas l'octet, et qui pourtant sont stables. C'est le cas par exemple de la molécule d'AlCl3 (trichlorure d'aluminium), du BF3 (trifluorure de bore)...

Pour en finir avec ces rappels d'atomistique et des liaisons chimiques, voici un petit tableau qui vous classe les éléments chimiques par rapport à leur valence :

Valences	Éléments
Nulle	He, Ne, Ar, Kr, Xe, Rn
Monovalents	H, Li, Na, K, Rb, Cs, Fr, Ag, Cu, Hg, F, Cl, Br, I, At
Bivalents	Be, Mg, Ca, Sr, Ba, Ra, Fe, Ni, Cu, Zn, Cd, Pt, Hg, Sn, Pb, O, S, Se, Te, Po
Trivalents	B, Al, Ga, In, Tl, Fe, Ni, N, P, As, Sb, Bi, Cr
Tétravalents	C, Si, Ge, Sn, Pb, S, Se, Te, Po

Ce tableau est une mise en forme d'un fragment d'article de Wikipédia :

Secret (cliquez pour afficher)

Retour sur la mésomérie...

Bon, on revient sur nos doublets non liants de l'oxygène : ces doublets non liants ne restent pas tranquillement dans leur coin. On va plutôt prendre l'oxygène lié simplement au carbone : cet oxygène porte une charge réelle négative, qui a tendance à former une liaison entre oxygène et carbone lié simplement. Si cela arrive, alors le carbone deviendrait pentavalent (2 liaisons doubles et une liaison simple correspondent à 5 liaisons simples au niveau d'engagement des électrons dans les liaisons), ce qui est impossible. Alors, l'autre oxygène attirera un doublet d'électrons de la liaison double vers lui, délocalisant ainsi la charge le long du groupement carboxyle. Voyez en image :

La mésomérie, c'est une délocalisation des électrons des doubles liaisons conjuguées. Ici, voilà l'exemple de l'ion éthanoate.
Notez quand même que la représentation de droite n'est pas exacte, mais elle a le mérite de faire comprendre que la charge se délocalise sur le groupement carboxyle.

Cette délocalisation se produit sans arrêt, ce qui va rendre le caractère basique du groupement carboxyle moins important que si la base n'était pas conjuguée. Le doublet non liant en trop est moins disponible pour arracher un proton et la transformer en son acide conjugué. Dans un tel cas, on dit qu'une base conjuguée est une base faible.

Maintenant, il faut savoir que les groupements adjacents jouent aussi un rôle sur l'acidité/basicité d'une molécule, avec leurs effets inductifs et/ou mésomères. Pour classer des acides et des bases entre-eux, on utilise les règles suivantes :

Les effets -I et -M (inductifs et mésomères électro-attracteurs) augmentent l'acidité et diminuent la basicité ;
Les effets +I et +M (inductifs et mésomères électro-donneurs) diminuent l'acidité et augmentent la basicité ;
Les effets mésomères priment sur les effets inductifs.

Allez, un petit exercice :

Classez-moi les molécules suivantes par ordre de basicité croissante : N-trimethylamine, phenolate, N,N,2-trimethylpropan-2-amine, iso-propyl-propanoate, et tert-butyl-benzoate.

Voici les images de ces molécules :

Secret (cliquez pour afficher)

Première réaction : l'amidification...

L'amidification, c'est la formation d'un amide à partir d'un acide carboxylique et d'une amine. Vous avez déjà vu des amides au cours de ce tutoriel, et même 2 au moins.

Tu parles de l'asparagine et de la glutamine ?

Oui. Ce sont respectivement le résultat de l'amidification de l'aspartate et du glutamate.
Voici le schéma réactionnel, avec l'asparagine :

Explications : l'aspartate va arracher un proton du NH3, ce qui va déclencher la mésomérie de l'acide aspartique. Cette mésomérie va révéler un carbocation (carbone chargé positivement), qui sera attaqué par la base NH2. On aura donc la greffe de NH2 sur l'acide aspartique, qui, dans un milieu acide, va se faire protonner son groupement hydroxyle, qui va partir en emmenant les électrons de la liaison C-O. Ceci provoque la formation d'une double liaison grâce au 3e doublet non liant de l'oxygène basique, qui forme l'asparagine, l'amide recherchée, et de l'eau.

Note : je n'ai pas représenté tous les acteurs de cette réaction, dans un souci de simplification. Sachez cependant que cette réaction nécessite entre autres une enzyme que l'on appelle l'asparagine synthétase,et qui a besoin elle même d'ATP.

Cette réaction est très utilisée par l'organisme, notamment pour synthétiser de la glutamine. En effet, les différents tissus de l'organisme synthétise de l'ammoniac, un déchet qui doit être éliminé. Les tissus qui détoxifient l'organisme (pour faire simple) sont le foie et les reins : pour y aller, il faut passer par le sang. Cependant, l'ammoniac est toxique pour les tissus, et notamment pour le sang lui-même : l'organisme le transforme donc en glutamine, qui sera désaminé dans ces organes (nous allons le revoir plus tard).

Je n'ai représenté ici que l'amidification par NH2, mais elle peut se faire aussi par des amines plus complexes, ce qui amène à la formation d'une liaison chimique très solide : la liaison peptidique, que nous allons voir bientôt (vous aurez un beau schéma avec).

Deuxième réaction : la décarboxylation...

Cette réaction correspond au fait d'enlever le groupement carboxyle d'un composé. Cette réaction se fait, dans l'organisme, sous l'effet d'enzymes spécialisées. Vous en avez déjà vu 2 exemples dans ce cours.

La formation de l'histamine et de la sérotonine ?

Oui. On forme l'histamine par décarboxylation de l'histidine sous l'effet de l'histidine décarboxylase, et la sérotonine est formée par la décarboxylation du 5-OH-tryprophane sous l'effet de l'AADC (L-aminoacid décarboxylase).

Sur les acides aminés, la décarboxylation conduit à la formation d'amines. Certaines amines interviennent dans la putréfaction des corps, comme la cadavérine et la putrescine, respectivement amines de la lysine et de l'ornithine.

Une propriété à souligner...

Exemple de liaison hydrogène
(de Wikipédia^R)

Vous avez sûrement remarqué que le groupement carboxyle est polaire, donc hydrophile. Mais ce que vous n'avez pas encore vu, ce sont les liaisons hydrogènes intra et inter-moléculaires. Ce sont des interactions faibles entre les atomes/molécules qui augmentent leur solubilité dans l'eau, et donc augmentent la température d'ébullition de la substance formée.
Pour établir une liaison hydrogène, il faut un hétéroatome porteur d'hydrogènes (comme dans les alcools, les thiols, les amines), et il faut un hétéroatome porteur de doublet(s) libre(s).

La glace est plus volumineuse que l'eau,
à quantité égale d'H20.
Cette image est disponible à cette adresse

Pour illustrer cette liaison, il y a un exemple tout à fait frappant, l'eau qui gèle : vous verrez, ça vous rappellera vos souvenirs de classe de neige !

L'eau liquide contient des molécules qui sont en perpétuel mouvement les unes par rapport aux autres, mais sont solidaires par le biais de liaisons hydrogènes.

Quand la température baisse, l'agitation moléculaire est moins intense, et les liaisons hydrogènes, moins "secouées", deviennent moins flexibles et tendent à se figer, augmentant la distance intermoléculaire entre molécules d'H20 : plus l'eau se refroidit, plus elle prend de la place.

Comme les molécules d'eau prennent plus d'espace, l'eau pousse contre les parois de la bouteille et comme le verre ne peut pas s'étirer : la bouteille éclate !

Le groupement amino

C'est le 2^ème groupement commun à tous les acides aminés. C'est un groupement très important car il participe aux réactions de désamination et de transamination, qui sont des réactions clés dans l'organisme.
Nous allons voir ces réactions, et une supplémentaire, certes moins centrale mais qui reste cependant importante qualitativement.

La désamination :

La désamination, ce n'est ni plus ni moins l'enlèvement du groupement amino d'un acide aminé. Chez les acides aminés di-basiques, on obtient son acide conjugué standard comme pour la glutamine et l'asparagine, mais dans le cadre d'un acide aminé standard, on aboutit à son α-cétoacide.
Cette réaction se fait en présence d'eau et d'une enzyme spécifique de l'acide aminé à désaminer. Elle aboutit à la formation d'une molécule de NH3 : l'ammoniac.

Voici 2 exemples pour que vous compreniez bien :

$glutamine\ +\ H_2O\ +\ glutaminase\ \longrightarrow glutamate\ +\ NH_3$
$glutamate\ +\ H_2O\ +\ glutamate\ \ deshydrogenase\ +\ NAD^+\longrightarrow \alpha -cetoglutarate\ +\ NH_3\ +\ NADH,H^+$

Notez que le NAD+ est un coenzyme nécessaire pour que la glutamate déshydrogénase remplisse son rôle. Elle le réduit en NADH,H+. Ce coenzyme est notamment présent dans le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire, mais là n'est pas le sujet...

Et le rôle biologique dans tout ça : à quoi ça sert ?

En fait, cette réaction est une des principales étapes de la détoxification de l'azote. Cela se fait surtout au niveau des reins et du foie, pour synthétiser l'urée, au travers de l'uréogénèse.

L'urée est synthétisée par le FOIE, pas par les reins : les reins se chargent de son élimination dans les urines.

La glutamine est l'acide aminé que l'on retrouve en quantité la plus importante dans le plasma sanguin (pour faire simple, c'est le sang moins les globules et les plaquettes). Cela a un très grand intérêt pour l'intestin, car la glutamine est son substrat préférentiel, et la glutamine va constituer la seule source d'azote de l'organisme pendant les périodes de jeûne, via la protéolyse musculaire.

Toutefois, comme la désamination produit de l'ammoniac, que se passe-t-il quand les taux d'ammoniac sont trop élevés ?

Eh bien l'ammoniac en trop va, dans un premier temps stimuler le cycle de l'urée et l'ammoniogénèse. L'ammoniogénèse, c'est l'élimination de l'ammoniac sous forme d'ammoniaque dans les urines (pour compenser la production de protons par les tissus de l'organisme lors des différents métabolismes), avec pour finalité la production de glucose. Seulement, ces mécanismes vont vite être débordés, et alors la donne change radicalement : l'ammoniac en trop va stimuler la production de glutamine à partir du glutamate. On a donc un déficit en alpha-cétoglutarate par défaut de glutamate, et une souffrance cérébrale par manque d'ATP. Le cerveau n'utilise plus alors le glucose comme substrat préférentiel, mais passe à l'utilisation de corps cétoniques, synthétisés à partir de la glutamine créée par l'excès d'ammoniac. La conséquence immédiate est une acidification du sang, que les reins ne peuvent plus maîtriser, et c'est le coma par acidose métabolique.

Comme quoi, beaucoup de glutamine a certes un avantage, mais aussi un gros inconvénient... :-°

La transamination :

La transamination est une réaction fondamentale dans l'organisme : elle va permettre la synthèse d'acides aminés à partir de leurs α-cétoacides correspondant, par transfert de fonction amine entre l'α-cétoacide et un acide aminé. Il y a 3 couples acide aminé/α-cétoacide à retenir :

L'alanine a pour α-cétoacide le pyruvate ;
Le glutamate a pour α-cétoacide l'α-cétoglutarate ;
L'aspartate a pour α-cétoacide l'oxaloacétate.

Ce type de réaction nécessite un coenzyme : le phosphate de pyridoxal ou pyridoxal-P (c'est un dérivé de la vitamine B6), ainsi qu'une enzyme spécifique de l'acide aminé qui va perdre son groupement amino : une transaminase. Pour connaître le nom des transaminases, on met en préfixe le nom de l'acide aminé qui va perdre son NH2.

Voici un exemple de transamination : $aspartate\ +\ \alpha -cetoglutarate\ +\ aspartate\ \ transaminase\ +\ pyridoxal-P\ \longrightarrow oxaloacetate\ +\ glutamate$

Note : les enzymes des transaminations sont en nombre important (il en existe une soixantaine). Cependant, 2 transaminases se distinguent du lot car elles sont très fréquemment utilisées par l'organisme : l'ALAT et l'ASAT. En effet, les transaminations se font souvent avec le couple glutamate/alpha-cétoglutarate, qui a besoin de ces 2 enzymes (pas pour effectuer sa transformation, mais pour assurer le transfert du NH3 sur le pyruvate ou l'oxaloacétate). C'est une motivation énergétique qui le régit, car l'alpha-cétogluarate peut entrer dans le cycle de Krebs, une chaîne de réactions dans les mitochondries (des organites intracytoplasmiques) visant à produire du NADH,H⁺ et du FADH₂ pour une autre chaîne métabolique, la chaîne respiratoire, pour former l'énergie cellulaire, le fameux ATP. Notez que l'aspartate, donnant de l'oxaloacétate par ce même procédé, est également un substrat du cycle de Krebs, et l'aspartate participe aussi au cycle de l'urée.

Si on vous a prescrit un bilan hépatique à réaliser par un prélèvement sanguin, on dosera les taux d'ASAT et d'ALAT : ceux-ci augmentent en flèche lors d'une cytolyse hépatique, ce qui est évocateur d'une cirrhose.

Réaction avec les aldéhydes :

C'est une réaction de condensation : il y a émission d'eau. Si cette réaction se produit avec des aldéhydes aliphatiques, on va former un dérivé hydroxylé du composé non aldéhydique. Par contre, si l'aldéhyde est aromatique, on va avoir formation d'une imine (pensez à la proline, qui est un acide α-iminé), encore appelée base de Schiff.

Quel est l'intérêt dans le cadre de l'organisme ?

Cette réaction est très similaire à la réaction de glycation des protéines (réaction non enzymatique qui attache des résidus oligosaccharidiques aux protéines, les rendant moins efficaces), et on utilise le dosage par exemple de l'hémoglobine glyquée comme reflet du diabète.

Voici un exemple de réaction avec les aldéhydes :

Cette image est disponible sur le site de Wikipédia

Vers les protéines

Dans ce dernier chapitre, nous allons aborder la finalité des acides aminés : leur assemblage en protéines. Ainsi nous allons aborder un point central des protéines : la liaison peptidique.

Nous allons aussi nous attarder sur les méthodes de dosage des acides aminés, ainsi que des protéines.

La liaison peptidique :

C'est une liaison covalente responsable de la structure primaire des protéines (enchaînement des acides aminés). C'est une liaison amide formée entre la fonction alpha-carboxylique d'un acide aminé et la fonction alpha-aminée d'un autre acide aminé.

Comme on va assembler un groupement carboxyle et un groupement amino, étant donné que l'azote est porteur d'un doublet électronique non liant, il y a un phénomène de résonance, responsable de la très grande stabilité de cette liaison. Elle est caractérisée par une rigidité quasi-complète de la liaison C-N (solidité et absence de rotation). Par voie de conséquence, tous les atomes adjacents à cette liaison vont se retrouver dans le même plan : on dit qu'ils sont coplanaires.

Compte tenu de l'absence de rotation possible entre le C et le N, il y a 2 conformations possibles pour la chaine peptidique :

les 2 carbones alpha en position CIS l'un par rapport à l'autre ;
les 2 carbones alpha en position TRANS l'un par rapport à l'autre.

La conformation TRANS présente moins d'encombrement stérique que la forme CIS, et est moins énergétique, donc plus stable : c'est la forme prédominante.

Toutefois, des mouvements de rotation restent possibles entre :

Le carbone alpha et l'azote de la fonction amino ;
Le carbone alpha et le carbone de la fonction acide carboxylique.

On peut doser les protéines par 2 grandes voies d'approche : soit on peut doser la liaison peptidique, soit on peut doser les acides aminés qui les composent.

Le dosage des acides aminés et des protéines :

Le test de la ninhydrine...

La ninhydrine est un composé aromatique utilisé comme révélateur des acides aminés.

Lorsqu'un acide aminé en solution est chauffé avec de la ninhydrine (en excès), il conduit à un chromophore bleu/violet. C'est l'intensité de la coloration qui est à la base de la méthode quantitative de dosage d'acides aminés.

La réaction s'effectue en 3 étapes :

La première étape correspond à l'action d'une première molécule de ninhydrine sur l'acide aminé pour donner un iminoacide et une molécule de ninhydrine réduite ;
La deuxième étape correspond à l'action d'une autre molécule de ninhydrine sur l'iminoacide formé à la première étape pour donner un aldéhyde ;
Finalement, cette deuxième molécule va se condenser avec la molécule de ninhydrine réduite pour former le chromophore.

La spectrophotométrie à 280 nm...

Cette méthode est utilisée pour le dosage des acides aminés aromatiques comme la tyrosine et le tryptophane (entre autres). Cette méthode présente néanmoins deux gros inconvénients :

Elle n'est pas spécifique des acides aminés : d'autres substances peuvent absorber à 280 nm ;
Certaines protéines ne contiennent pas d'acides aminés aromatiques.

La réaction du biuret...

Les ions Cu²⁺ en milieu alcalin (pH supérieur à 7) forment, avec les protéines, un complexe coloré en violet dont l'intensité est proportionnelle à la quantité de protéines.

Cette technique est très intéressante car elle dose en fait la liaison peptidique plutôt qu'un acide aminé en particulier. Toutes les protéines sont donc à égalité devant ce dosage, et ce, quelque soit leur composition.

La technique de Lowry...

C'est une réaction spécifique avec la tyrosine très sensible. L'inconvénient majeur est qu'il faut absolument que la protéine comporte de la tyrosine. Par exemple, le collagène (une des grandes protéines de l'organisme dont tous les fabricants de cosmétiques vantent les mérites :lol:

) est indétectable par la technique de Lowry, mais l'est parfaitement par la méthode du biuret.

Les colorations spécifiques...

Les protéines sont des molécules qui fixent divers colorants. On peut citer les colorations suivantes spécifiques de certains acides aminés :

Le noir amide ;
Le bleu de Coomassie ;
Le rouge ponceau ;
Le bleu de bromophénol

On utilise cette propriété de fixation des colorants pour révéler les protéines après qu'elles aient été séparées par électrophorèse. Il est toutefois important de noter que toute coloration des protéines les dénaturent (la coloration modifie la structure des protéines, leur faisant perdre leurs propriétés biologiques).

Pour finir, l'intérêt n'est pas de retenir tous les mécanismes dans le détail, mais de retenir le principe de coloration des protéines, utilisé pour les distinguer.

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2 juin 2010

Act Doc D’où provient l’énergie nucléaire ?

1-La masse se conserve-t-elle ?

Pendant des siècles, les alchimistes, adeptes d’une « métaphysique expérimentale » et «philosophes par le moyen du feu », tentèrent vainement de transformer les métaux inférieurs, comme le plomb, en argent ou en or... Mais la naissance de la science moderne consacra le triomphe de la chimie. Antoine-Laurent Lavoisier (1743-1794), célèbre pour ses travaux sur la composition de l’air, énonça le premier, dans son Traité élémentaire de Chymie (1789), la loi de conservation de la masse lors d’une transformation chimique « Rien ne se crée, ni dans les opérations de l’art, ni dans celles de la nature, et l’on peut poser en principe que, dans toute opération, il y a une égale quantité de matière avant et après l’opération... » Les progrès réalisés au XIX siècle par la théorie atomique, sous l’impulsion de John Dalton (1766-1844), puis d’Amedeo Avogadro (1776-1856), permirent à cette loi de prendre une forme plus générale. Dans une transformation chimique, en effet, les diverses formes d’un élément chimique se transforment les unes dans les autres sans la moindre perte il y a donc conservation des éléments chimiques.

Le rêve doré des alchimistes était passé... pour immédiatement ressurgir ailleurs ! La découverte de la radioactivité naturelle par Henri Becquerel en 1896 montra que, spontanément, certains noyaux atomiques pouvaient se désintégrer en d’autres noyaux atomiques, et donc, se transmuter. Ce qui était impossible avec une transformation chimique l’était avec une transformation nucléaire !

Pour le comprendre, il suffit pourtant de lever la tète et de regarder les étoiles... Notre Soleil, par exemple, est un immense réacteur nucléaire. Dans son coeur, où règne une température de plusieurs millions de degrés, les noyaux d’hydrogène, qui constituent le « combustible », fusionnent pour former des noyaux d’hélium selon l’équation

4 H -> He + 2 e.

L’énergie libérée est émise dans toutes les directions de l’espace sous forme de rayonnement. Mais la lumière que nous recevons sur Terre a un coût pour fournir cette énergie, le Soleil perd environ 4 millions de tonnes de matière chaque seconde !

Questions :

1. Que signifie l’expression « quantité de matière » pour Lavoisier ?

2. Quelles lois de conservation l’équation de fusion de l’hydrogène vérifie-t-elle ? Quelle loi de conservation ne vérifie-t-elle pas ? Pourquoi ?

3. La masse d’un électron (ou d’un positon) est considérée comme négligeable devant les masses d’un noyau d’hydrogène et d’un noyau d’hélium. Comparer les masses totales des espèces présentes dans chaque membre de l’équation. La masse s’est-elle conservée pendant cette réaction nucléaire ?

Données m( H) = 1,6725.10^-27 kg ; m( He) = 6,6447.10^-27 kg ; m_e = 9,1.10^-31 kg.

4. a) La réaction de fusion de l’hydrogène se produit spontanément dans le cœur du Soleil. Que peut-on en déduire quant à la stabilité des noyaux d’hydrogène et des noyaux d’hélium ?

b) Préciser le signe de la variation d’énergie du système au cours de la réaction. Sous quelle forme l’énergie est-elle cédée au milieu extérieur ?

5. a) En 1905, Einstein a défini l’énergie de masse d’une particule de masse m au repos par la relation E=mc², où c = 3,0.10⁸ m/s est la célérité de la lumière dans le vide. Justifier les réponses données à la question précédente.

b) Proposer une explication au fait que la masse du Soleil diminue lorsque celui-ci rayonne. La valeur donnée dans te texte paraît-elle étonnante ? Comparer à la masse du Soleil 1,9891×10³⁰ kg et conclure.

2- Des réacteurs nucléaires préhistoriques :

En 1972, dans l‘usine d’enrichissement de Pierrelatte, en France, l’analyse isotopique d’un minerai d’uranium en provenance du gisement d’Oklo, au Gabon, révèle une teneur inhabituelle de l‘isotope 235 de l‘uranium d’ordinaire constante et égale à 0,7202%, dans un minerai naturel, cette teneur exceptionnelle est inférieure à 0,7171 %

Comment expliquer cette anomalie ? Remontons le temps... Il y a deux milliards d’années, une grande quantité d’atomes d’uranium fut piégée dans une faille de grès, entourée de silice gorgée d’eau. L’isotope 235 subit une transformation spontanée, mais une autre réaction produisit une disparition beaucoup plus rapide des noyaux. Écoutons le récit étonnant d’un atome d’uranium 235, rescapé d’un effroyable
carnage collectif…

«Si cela vous intéresse, vous pouvez aller voir les traces de cette lutte fratricide sur le site minier d’Oklo, au Gabon. [...] Il s’agissait d’une sorte de suicide collectif dans lequel l‘eau jouait en toute candeur un rôle majeur. Cela commença par la fission de l‘un des nôtres, accompagnée comme d’habitude par l‘émission de deux ou trois neutrons. Mais bizarrement, ces neutrons, au lieu d’aller comme de coutume se perdre au loin, se cognèrent violemment contre les atomes d’hydrogène et d’oxygène constituant l‘eau qui nous entourait. Ils s’en trouvèrent copieusement ralentis. Leur vitesse fut vite divisée par dix mille. Méconnaissables, ils se traînaient à quelques kilomètres par seconde, si lents qu’il nous était devenu très facile de les capturer. Nous comprimes vite que c’était justement notre appétit pour les neutrons lents qui nous menait illico vers la fission immédiate. En effet, la pichenette énergétique qu’ils nous donnaient au moment où nous les capturions nous faisait d’abord osciller, puis nous déformait suffisamment pour que nous n’ayons plus d’autre choix que de fissionner. En somme, en les absorbant, nous devenions des uranium 236 débordant d’une énergie nouvelle que nous ne pouvions évacuer qu’en nous coupant en deux.

Cette autodestruction collective dura pendant quelques centaines de milliers d’années. Les rôles des différents protagonistes étaient bien définis. Les noyaux d’uranium qui fissionnaient libéraient des neutrons qui pouvaient provoquer la fission d’autres noyaux, et ainsi propager une réaction en chaîne. L’eau, quant à elle, se contentait de freiner les neutrons issus de ces fissions. Les noyaux jaillis de la fission, très rapides, chauffaient l‘eau environnante. Celle-ci, rendue chimiquement agressive, érodait les roches, ce qui permettait aux grains d’oxyde d’uranium de mieux se dégager et au flux d’eau de se renouveler. L’histoire aurait pu durer encore plus longtemps, mais elle se termina avant La disparition des acteurs, par l‘effondrement du théâtre des opérations l‘eau avait si bien travaillé à dissoudre localement la roche que le plafond de la cavité formée s’écroula. L’eau libérée fut chassée des lieux, de sorte que les neutrons, désormais privés de ralentisseur, partirent au loin. Ainsi s’éteignit le feu nucléaire naturel que nous avions allumé tout seuls comme des grands, bien avant votre apparition sur Terre. »

Extrait de Moi, U235, atome radioactif, Bernard Bonin, Étienne Klein & Jean-Marc Cavedon

Questions :

1. Par capture d’un neutron, un noyau d’uranium 235 se scinde en deux noyaux plus légers. Quel est le nombre et la nature des particules simultanément émises ?

2. Quel est le rôle de l’eau ? Sa présence est-elle indispensable ? Pourquoi ?

3. Quel type de neutrons provoquent une réaction nucléaire ?

4. Que deviennent les neutrons émis par la fission d’un noyau d’uranium ?

5. Comment nomme-t-on ce type de réaction ? Quelle est sa particularité dans le cas de l’uranium 235 ?

6. Sous quelle forme la réaction de fission libère-t-elle de l’énergie ?

7. Pourquoi l’atome d’uranium 235 parle-t-il de « lutte fratricide » et de « suicide collectif ».

8. Ce réacteur nucléaire fonctionne-t-il encore ? Le minerai est-il épuisé ?

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7 février 2010

PROBABILITÉS

Exercice

Une urne contient 10 jetons numérotés de 1 à 10. une partie consiste à tirer successivement et sans remise deux jetons de l’urne et à noter dans l’ordre les deux nombres inscrits . Tous les tirages sont supposés équiprobables .

Quelle et la probabilité des événements suivants :

- l’événement A : “les deux nombres inscrits sont strictement inférieurs à 5”

- l’événement B: “Le premier nombre inscrit est strictement supérieurs au double du second”

Le joueur effectue sept parties successives , les parties étant supposées indépendantes. Quelle est la probabilité pour que à l’issue de la septième partie, l’événement B soit réalisé:

a.) exactement deux fois ?

b.) au moins une fois?

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31 janvier 2010

Comment bien réviser pour le BAC?

Organiser ses révisions
Avant de se lancer dans ses cours et ses annales, il faut prendre une bonne journée pour préparer son programme. C’est encore le meilleur moyen de se convaincre qu’il est grand temps de commencer à travailler !

Pour chaque matière, on fera, sur une grande feuille, la liste de ce qui devra être revu les grandes parties du cours et du manuel. Pour chaque partie, il faudra évaluer le temps nécessaire, en fonction de l’importance et de la difficulté. Cette liste étant faite, on peut établir son planning, jour après jour, en insistant sur les longs week end du mois de Mai notamment, mais en ne négligeant pas non plus quelques heures les jours de classe. Le planning doit comprendre plusieurs "tours" de révision : le premier sert à réapprendre, les autres proprement à revoir et à maintenir fraîches ses connaissances. Un seul tour ne suffit pas à bien assimiler, mais attention à ne pas faire trop de tours, car l’on risque alors de saturer, ce qui rend le travail inefficace.

Pour chaque partie, il faut prévoir non seulement de revoir le cours et les manuels, mais également de s’entraîner sur les sujets d’annales correspondants. La plupart des annales corrigées comprennent un index thématique, qui permet de sélectionner le sujet se rapportant à une partie donnée du cours. On peut également ne préparer que les questions du sujet qui traitent de la partie revue. Lors du premier tour, on préparera également des fiches de synthèse du cours, que l’on retravaillera les "tours" suivants.

Réviser efficacement Nous apprenons en écrivant, en lisant ou en entendant ; il faut donc réviser en écrivant, lisant et parlant : écrire des fiches, lire son cours et son manuel, se répéter à haute voix ce qu’on vient d’étudier.

Les révisions doivent respecter la même règle que le plan d’une dissertation ou d’un exposé : toujours aller du général au particulier. En histoire-géographie, en S.E.S notamment, il est bon de commencer par avoir une idée globale d’une partie du cours, avant d’approfondir : commencez par vérifier que vous êtes capable de résumer ce que vous étudiez à votre petit neveu, avant de vous épuiser dans les détails dont beaucoup n’auront pas survécu dans votre mémoire le jour j.

Dégagez quelques heures de tranquillité pour vos révisions : vous pouvez bien sûr alterner les matières, pour éviter de "saturer", mais il est très important de travailler de plus en plus longtemps, pour apprendre à garder sa concentration plus de trois heures, durée moyenne des épreuves du baccalauréat.

Même si votre planning de la journée est lourd, restez assez longtemps sur chaque matière pour bien vous en imprégner, faute de quoi votre effort sera inutile, mais ne restez pas trop longtemps à relire le même chapitre car le cerveau ne peut faire un effort de mémorisation que pendant une durée limitée.

L’idéal consiste à prendre trente à quarante minutes à revoir le cours, puis passer aussitôt le même temps à des sujets, pendant lesquels on pourra reformuler et réutiliser ce qui vient juste d’être vu.

N’oubliez pas qu’il ne suffit pas d’apprendre par coeur : il faut comprendre ce que l’on a appris, et être capable de le reformuler et de le combiner. Il est donc capital de vérifier en se posant des questions qu’on a bien compris, et que l’on domine le programme.

S’entraîner L’entraînement doit être permanent. Connaître son cours est nécessaire, mais pas suffisant. Il faut aussi apprendre à rédiger une copie convenable à partir de ses connaissances.

Prévoyez donc, de vous entraîner dans les conditions de l’épreuve, sur des sujets réellement donnés. Vous devez pour cela disposer d’annales corrigées. On vérifiera sur les corrigés que le travail est correct. Si jamais les sujets des annales semblent infaisables, trop difficiles : pas de panique ! Il faut alors bien étudier les corrigés, et essayer de les comprendre.

Une fois que la correction est bien assimilée, il faudra revenir quelques jours plus tard au sujet, pour essayer de le refaire par soi-même. En mathématiques notamment, il est particulièrement nécessaire d’avoir vu beaucoup de sujets, et d’avoir repéré les astuces ou techniques employées, car ce sont souvent les mêmes qui reviennent chaque année. Il faut enfin profiter de ces entraînements pour apprendre à réagir face à un sujet : planifier son temps pendant l’épreuve, organiser ses brouillons, relire sa copie, "assurer" le plus de points possibles sur un sujet difficile, notamment dans les matières scientifiques.

Ne pas rester seul Si les révisions sont un travail personnel, elles ne sont pas pour autant un travail solitaire. Il est très efficace de prévoir quelques séances en commun avec des amis pour confronter les difficultés, partager des conseils ou des fiches, revoir ensemble des sujets. Ne pas hésiter également à aller consulter ses professeurs lorsqu’on a rencontré un problème, ou que l’on n’est pas sûr de quelque chose ; c’est le grand avantage d’avoir commencé à réviser tôt.

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25 janvier 2010

OSCILLATIONS MECANIQUES LIBRES

Exercice 1:

Un ressort à réponse linéaire de masse négligeable, a une longueur lo = 19cm à vide et l1 = 28cm lorsqu’on y suspend un solide S de masse m=200g.

Calculer la période des oscillations du système ainsi formé lorsqu’on laisse le solide S après lui avoir fait subir un petit déplacement vertical à partir de sa position d’équilibre.
Le ressort précédent (K = 21,8 N/m, To = 0,60s) et en équilibre sous l’action du solide S (m=200g). À la date t=o, on communique à S un vecteur vitesse initial Vo vertical ascendant tel que Vo = 0,3 m/s. Donner l’équation horaire du mouvement de S.

Exercice 2
Une tige homogène peut osciller autour d'un axe horizontal (Δ), passant par son extrémité supérieure O. La masse de la tige est m=100g et sa longueur l = 1m.

Montrer que, si θ est faible, les oscillations sont pratiquement harmoniques.
Déterminer la pulsation propre de cet oscillateur. Donnée : JΔ = 1/3 ml2

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20 janvier 2010

Fonction Logarithme Népérien

Fontion_Logarithme_Neperien

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18 janvier 2010

Baccalauréat 2007

Epreuve du 1er groupe
M A T H E M A T I Q U E S
Les calculatrices électroniques non imprimantes avec entrée unique par clavier sont autorisées. Les
calculatrices permettant d’afficher des formulaires ou des tracés de courbe sont interdites. Leur
utilisation sera considérée comme une fraude. (Cf. Circulaire n° 5990/OB/DIR. du 12 08 1998).

EXERCICE 1 (04 points)
On considère dans ℂ, l’équation :
z3 – (3 + 2i)z2 + (1 + 4i)z + 1 – 2i = 0.
1. a) Déterminer la solution réelle de cette équation. (0,5 pt)
b) Montrer que i est une solution de cette équation. (0,5 pt)
c) Déterminer la troisième solution de cette équation. (0,5 pt)
2. Soient les points A, B et C d’affixes respectives 1, i et 2 + i.
a) Déterminer le module et un argument de

- (01 pt)
b) En déduire la nature du triangle ABC. (0,5 pt)
c) Déterminer l’affixe du point D image de A par la rotation de centre B et
d’angle . (0,5 pt)
d) Montrer que A, B, C et D sont sur un cercle de centre I (1+i) et de rayon r à
déterminer. (0,5 pt)

EXERCICE 2 (04 points)
1. On considère un dé cubique truqué dont les faces sont numérotées de 1 à 6.
On note pi la probabilité d’apparition de la face numérotée i. Les pi vérifient :
p1 = p2 ; p3 = p4 = 2 p1 ; p5 = p6 = 3 p1 ;
a) Montrer que p1 =1/12 (01 pt)
b) Montrer que la probabilité de l’événement A : « obtenir 3 ou 6 » est égale à 5/12 (0,5 pt)
2. Un jeu d’adresse consiste à lancer le dé décrit ci- dessus puis à lancer une fléchette sur
une cible fixe.
Si le joueur obtient 3 ou 6, il se place à 5m de la cible et lance la fléchette sur la cible ;
à 5 m, la probabilité d’atteindre la cible est alors 3/5
Si l’événement A n’est pas réalisé, il se place à 7m de la cible et lance la fléchette ;
à 7 m, la cible est atteinte avec une probabilité égale à 2/5
On note C l’événement : « la cible est atteinte ».
a) Déterminer p (C/A) et p (C/A ). (0,5+0,5 pt)
En déduire que p (C) =29/60 (0,5 pt)
b) Déterminer p (A/C). …(0/…,5 2 p t)

Le joueur dispose de 10 fléchettes qu’il doit lancer une à une, de façon indépendante,
dans les mêmes conditions que précédemment définies.
Calculer la probabilité pour qu’il atteigne la cible exactement 4 fois. (0,5 pt)

Problème : (12 points)
I. Soit g la fonction définie sur ] 0 ; +infini [ par : g(x) = 1 + x + ln x.
1. Dresser le tableau de variation de g. (01,5 pt)
2. Montrer qu’il existe un unique réel a solution de l’équation g(x) = 0. Vérifier que a
appartient à ]0,2 ; 0,3 [. (0,5 pt)
3. En déduire le signe de g sur ] 0 ; +infini [. (0,5 pt)
4. Etablir la relation ln (a) = -1 - a. (0,5 pt)
II. On considère la fonction f définie par :

1. Montrer que f est continue en 0 puis sur ] 0 ; +infini[. (0,5+0,5 pt)
2. Étudier la dérivabilité de f en 0. Interpréter graphiquement ce résultat. (0,5+0,5 pt)
3. Déterminer la limite de f en +infini. (0,5 pt)
4. Montrer que, quel que soit x élément de ] 0 ; +infini [, (01 pt)
En déduire le signe de f ’(x) sur ] 0 ; +infini [. (0,5 pt)
5. Montrer que f (a) = -a . (0,5 pt)
6. Dresser le tableau de variations de la fonction f. (0,5 pt)
7. Représenter la courbe de f dans le plan muni du repère orthonormal (O, i , j). Unité graphique : 5cm.

Prendre » (1,5 pt)
III. 1. A l’aide d’une intégration par parties, calculer l’intégrale (01 pt)
2. Montrer que pour tout x élément de [ 1 ; e ], (01 pt)
En déduire que: . (0,5 pt)

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15 janvier 2010

EXERCICES: cinetique chimique

Exercice 1:

On mélange 50 cm3 d’une solution incolore d’iodure de potassium à 0,5 mol/L et 50 cm3 d’une solution incolore de péroxodisulfate d’ammonium à 0,05 mol/L.

Le mélange de couleur jaune-orangé est divisé en dix systèmes identiques que l’on dose successivement.

Le contenu du troisième bécher subit la trempe (dilution et brusque refroidissement) au bout de 320s, puis on dose le diiode formé par une solution de thiosulfate de sodium à 0.02mol/L.

La coloration bleue due à l’empois d’amidon disparaît quand on a ajouté 3,8 cm3 de solution de thiosulfate.

Calculer la concentration en diiode à l’instant de date 320s.
En déduire la composition du mélange réactionnel à cet instant.

DONNEES DU PROBLEME

Exercice 2:

On mélange une solution d’iodure de potassium à une solution de péroxodisulfate de sodium.

A partir de concentrations initiales différentes, on se livre à deux séries d’expériences.

La température est la même dans les deux séries d’expérience.

- 1° série d’expériences

- 2° série d’expériences

Ecrire l’équation bilan de la réaction.
Sur du papier millimétré, tracer les deux graphes: .
Déterminer la vitesse de formation du diiode au temps t=0 pour les deux séries d’expériences.
Comparer les valeurs trouvées et conclure.

Exercice 3

Dans un ballon de 250 mL, on verse 10mL de solution d'acide chlorhydrique de concentration 1 mol/L et 20 mL d'eau. On y ajoute rapidement 3 cm d'un ruban de magnésium bien décapé, tout en déclanchant un chronomètre. On ferme et on recueille le dihydrogène qui se dégage dans une éprouvette graduée, retour - mesurée sur une cuve à eau. On relève toutes les minutes le volume V (mL) du gaz.

Ecrire la réaction d'oxydoréduction entre le magnésium Mg et les ion oxonuim.
Tracer le graphe V= f(t).
- A partir de quelle date peut-on considérer que la réaction est terminée ?
- La transformation est-elle lente ou rapide ?
- A partir du graphe déterminer la quantité de matière (mol) de dihydrogène en fin d'expérience sachant que la température est 20°C et la pression 101300 Pa.
Dresser le tableau permettant de suivre l'évolution de la transformation en fonction de l'avancement x.
- Déterminer l'état final du système et comparer avec les résultats expérimentaux.
On recommence la même expérience avec la même longueur de magnésium, mais on verse 10 mL d'acide chlorhydrique de concentration 2 mol/L. On y ajoute 20 mL d'eau. Quelle est l'allure de la courbe ? Justifier.

masse atomique molaire (g/mol) : Mg = 24,3 ; masse linéique du ruban de magnésium : 1 g /m. R= 8,318 S.I.

Exercice 4: Esterification de l’éthanol par l’acide méthanoique (1998)

1. A l’aide de formule générale écrire l’équation bilan de la réaction entre un acide carboxylique et un

alcool.

2. Préciser les caractères de cette réaction.

3. Pour réaliser l’étude cinétique de ce type de réaction on part d’éthanol et d’acide méthanoïque de

même concentration 0,6 mol/L. On en mélange des volumes égaux et l’on fait deux parts égales A et B.

– à A on ajoute 0,5 mol d’acide sulfurique à 0,1 mol/L – à B on ajoute 0,5 mol d’acide sulfurique à 0,2 mol/L A différentes dates t on détermine la concentration de l’ester formé. Les courbes 1 et 2 représentent, en

fonction du temps, les variations de la concentration de l’ester formé respectivement pour A et B.

a. Pour chaque cas envisagé, déterminer la vitesse instantanée de formation de l’ester formé à la date

t = 200 s. On expliquera la méthode utilisée. Les courbes ne sont pas à rendre..

b. Comparer ces valeurs et indiquer le rôle jouer par l’acide sulfurique.

c. Déterminer les concentrations en mol/L de l’acide méthanoïque, de l’alcool et de l’ester à la date

t = 300s pour chaque cas.

d. Les deux essais tendent-ils vers la même limite ? Justifier la réponse

NB : Le volume de l’acide sulfurique ajouté est négligeable par rapport, à celui des échantillons

Exercice 5: Dosage du diode par le thiosulfate de sodium ( 1999)

Les ions peroxydisulfates sont lentement réduits par les ions iodures selon l’équation- bilan :

$S_{2}O_{8}^{2-}+2I^{-}\rightarrow 2SO_{4}^{2-}+I_{2}$ $\ \ (I)$

Si on verse à l’avance une quantité de thiosulfate de sodium $Na_{2}S_{2}O_{3}$ dans le milieu réactionnel, il réagit

avec le di-iode formé selon l’équation- bilan :

$2S_{2}O_{3}^{2-}+I_{2}\rightarrow 2I^{-}+S_{4}O_{6}^{2-}$ $\ \ (II)$

cette réaction empêche l’apparition de la couleur brune du diiode et régénère les ions iodures instantanément.

On peut déterminer alors, le temps nécessaire pour qu’il se forme n moles(s) de diiode dans la réaction (I).

On prépare pour cela une solution contenant :

- 10 mL de solution d’iodure de potassium de concentration molaire volumique 1 mol/L

- Assez d’eau pour considérer le volume constant.

- 2 mL de thiosulfate de sodium de même concentration molaire volumique que la solution d’iodure de potassium.

A l’instant de date t = 0, on ajoute 2 mL de peroxydisulfate à 5 mol/L ; à l’instant de date $t_{1}=52s$

apparaît la coloration du diiode, on ajoute alors 2 mL de thiosulfate qui fait disparaître la coloration

brune ; elle réapparaît à la date $t_{2}=147s$ . On ajoute alors 2 mL de solution de thiosulfate etc. Ce qui permet de dresser le tableau de mesure ci-dessous :

1/ Expliquer comment cette méthode permet d’obtenir n et tracer le graphe représentant les variations

de n en fonction de t.

Echelles :

$1cm10^{-3}mol$

2/ Déterminer la vitesse de formation v du diiode au cours de la réaction (I), aux dates t = 200 s et t = 1000s

Comment varie la vitesse ? Quel est le facteur cinétique qui fait varier v ?

3/ Quelle sera la quantité de diiode formé par la réaction au bout d’un temps infini ?

Exercice 6 (2005)

On étudie la cinétique de la réaction de l’eau oxygénée avec les ions iodures I ^-.

L’équation bilan de la réaction s’écrit :

H $_{2}$ O $_{2}$ + 2I $^{-}$ + 2H $^{+}$ $\longrightarrow$ 2H $_{2}$ O + I $_{2}$

A la date t = 0 seconde, on mélange une quantité connue d’eau oxygénée avec un excès d’une solution d’iodure de potassium acidifiée. Par une méthode appropriée, on détermine la concentration en eau oxygénée, [H₂O₂], dans le milieu réactionnel à différentes dates t. Les résultats obtenus sont consignés dans le tableau suivant :

2.1. La réaction étudiée est - elle une réaction d’oxydoréduction ? Justifier la réponse et préciser s’il s’agit d’une réaction d’oxydoréduction, les couples oxydant-réducteur en jeu, l’espèce réduite et l’espèce oxydée. (01 point)

2.2. Tracer le graphe [H₂O₂] = f(t).

Echelle :

1 cm pour 50 s ;

5 cm pour 10^-3 mol/L. (01 point)

2.3. Définir la vitesse instantanée de transformation de l’eau oxygénée. Déterminer cette vitesse aux dates t = 0 s et t = 366 s. (01 point)

2.4. Comment évolue cette vitesse au cours du temps ? Quel est le facteur cinétique ainsi mis en évidence ? (0,5 point)

2.5. Les résultats précédents ont été obtenus à la température ambiante $\theta_1$ . Expliquer comment on pourrait mettre en évidence expérimentalement l’influence de la température sur la vitesse de réaction. Ebaucher sur le même système d’axes que le précédent la courbe [H₂O₂] = g(t) qu’on aurait obtenu à une température $\theta_2$ > $\theta_1$ , toutes choses restant égales par ailleurs. (0,5 point)

Exercice 7 (2004)

NB : Les parties 2-1 et 2-2 sont indépendantes

2.1 : Au laboratoire on veut s’assurer du contenu de 3 flacons repérés par les lettres a, b et c. On sait que chaque flacon contient un seul alcool parmi le butan-1-ol, le méthylpropan-2-ol et le butan-2-ol.

On ajoute au contenu de chaque flacon quelques gouttes d’une solution de dichromate de potassium acidifiée. Les résultats obtenus sont consignés dans le tableau ci-après.

N° du flacon

2.1.1 : Ecrire la formule semi développée de chacun des alcools cités ci-dessus. Préciser leur classe. (01,5 point)

2.1.2 : Peut-on déterminer la nature de l’alcool contenu dans le flacon (a) avec les résultats du test réalisé avec la solution de dichromate de potassium ? Justifier. (0,25 point)

2.1.3 : Afin de poursuivre l’identification du contenu des flacons, on chauffe légèrement les solutions vertes obtenues après réaction des alcools contenus dans les flacons (b) et (c). On fait arriver les vapeurs de substances organiques qui se dégagent dans une solution de réactif de Fehling à l’ébullition ; le produit organique venant du flacon (c) donne un précipité rouge brique alors que celui venant du flacon (b) ne provoque pas de réaction.

Attribuer chaque alcool au flacon qui le contient. (0,5 point)

2.14 : Ecrire l’équation bilan de la réaction de l’ion dichromate en milieu acide avec l’alcool contenu dans le flacon (b).(0,5 point)

On donne

ion dichromate Cr₂O₇^2- (coloration orange en solution aqueuse),

ion chrome III Cr³⁺ (coloration verte en solution aqueuse).

2.2 : On effectue 4 expériences d’estérification d’alcool primaire par un acide organique.

Quantités de réactifs

Pour chaque expérience des mesures ont été effectuées à divers instants t, les mêmes pour toutes les expériences.

Pour chacune d’elles, on note ainsi le nombre de moles d’acide restant au cours du temps.

Ce qui a permis de tracer, à la même échelle et dans le même système d’axes les courbes ci dessous représentatives de l’évolution du nombre de moles d’acide restant en fonction du temps.

2.2.1 : Déterminer graphiquement l’instant t₀ auquel le nombre de moles d’acide restant des expériences III et IV est le même. (0,25 point)

2.2.2 : Déterminer la vitesse de disparition de l’acide à l’instant t = 0 pour les expériences II et III. (0,5 point)

2.2.3 : Montrer comment les quatre expériences ci-dessus permettent de mettre en évidence l’influence des différents facteurs dont dépend la vitesse de disparition d’un réactif. (0,5 point)

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8 décembre 2009

Structure du nerf et vitesse de conduction de l’influx (02,5 points - 1997)

Les neurophysiologistes ont utilisé beaucoup de modèles expérimentaux pour déterminer la nature de l’influx nerveux ; mais également les facteurs intervenant dans sa conduction. A cet effet , des mesures de la vitesse de l’influx nerveux à 37° C pour diverses fibres isolées de mammifères ont donné les résultats du tableau du document 6.

Document 6

1)- Déterminer les facteurs agissant sur la vitesse de l’influx nerveux. ( 01 point )

2)- Exprimer vos résultats sous forme d’une relation mathématique. ( 0,5 point )

3)- L’excitation de la branche cutanée du nerf sciatique de chat a permis d’obtenir l’enregistrement du document 7 grâce à des électrodes placées à 3 cm de l’électrode

4)- excitatrice.

A partir du document 6 interpréter cet enregistrement et préciser la structure de la branche cutanée du nerf sciatique de chat .

( 01 point )

Corrigé

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8 décembre 2009

Excitabilité et vitesse de conduction (07 points - 1998)

1) - Un nerf rachidien de vertébré est isolé de l’organisme et placé dans une cuve à nerfs. E1 et R2 sont les électrodes excitatrices , R1 et R2 , les électrodes réceptrices.

L’observation des diamètres des fibres nerveuses de ce nerf conduit au tableau de distribution de fréquences suivant :

Construisez et complétez l’histogramme de fréquences des fibres selon leur diamètre.( 02 points )

2) On stimule le nerf avec une excitation supraliminaire et on enregistre avec la courbe ( a ) du document III.

Analysez et interprétez la courbe (a), en tenant compte du montage. ( 01 point )

3) - On applique un courant de tension supérieure, permettant la réponse de toutes les fibres du nerf. On obtient alors la courbe ( b ) , enregistrée par , et la courbe c, enregistrée par ( document III )

a) - En quoi la technique d’enregistrement des courbes (b) et ( c ) diffère–t-elle de celle de la courbe ( a ) ? ( 01 point )

b) - A quelle conclusion vous amène l’analyse comparée de l’histogramme et des courbes (b) et (c) ?( 02 points )

Corrigé

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